Un importante tassello si aggiunge alla comprensione dei meccanismi molecolari che governano la vita cellulare. Una ricerca guidata dall’Istituto Officina dei Materiali del Consiglio nazionale delle ricerche di Trieste (Cnr-Iom), in collaborazione con importanti centri accademici e pubblicata sul Journal of the American Chemical Society, ha finalmente chiarito la dinamica atomica con cui si disattivano le proteine appartenenti alla famiglia delle Rho GTPasi.
Questi elementi funzionano come veri e propri interruttori biologici, con il compito di coordinare l’architettura del citoscheletro, la mobilità delle cellule e la loro comunicazione interna. Il corretto bilanciamento di queste funzioni è vitale: quando questi interruttori subiscono anomalie, infatti, possono favorire l’insorgenza di patologie gravi come la proliferazione tumorale e la progressione metastatica.
Attraverso simulazioni computazionali ad alta complessità, capaci di coniugare dinamica molecolare e chimica quantistica, le ricercatrici Angela Parise e Alessandra Magistrato sono riuscite a tracciare la transizione della proteina RhoA dalla fase attiva a quella inattiva. Lo studio ha messo in luce il ruolo chiave della glutammina nel sito attivo, la quale varia temporaneamente struttura per trasferire protoni e consentire la reazione chimica, prima che l’intervento di molecole d’acqua ripristini la conformazione di partenza.
Oltre a risolvere un enigma scientifico aperto da lungo tempo, la possibilità di osservare il movimento degli atomi in tempo reale apre strade promettenti per la medicina di precisione. Il metodo utilizzato dal team del Cnr potrà infatti essere esteso allo studio di numerose altre proteine regolatrici, facilitando la progettazione di farmaci e strategie terapeutiche di nuova concezione.
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